Неділя, 24.09.2017, 07:09
Вітаю Вас Гість | RSS

Дистанційний центр хімічної освіти

Меню сайту
Наше опитування
Яка тема з хімії для Вас найбільш важка
Всього відповідей: 190
Статистика

Онлайн всього: 1
Гостей: 1
Користувачів: 0
...
Зворотній зв'язок
Ім`я відправника *:
E-mail відправника *:
Тема листа:
Текст повідомлення *:
Оцінка сайту:
Код безпеки *:

Нітрогеновмісні органічні сполуки


Аміни — це клас органічних сполук, які містять у своєму складі аміногрупу (NH2).Аміногрупа є функціональною для цього класу сполук. Простий представник цього класу — метиламін (CH3  NH2 ). Загальна формула насичених амінів: CnH2n+1  NH2  або CnH2n+3N. 

Номенклатура амінів

Правила побудови назви амінів аналогічні таким самим правилам для спиртів. Назва амінів походить від назви відповідного вуглеводню, при цьому перед назвою вуглеводню ставиться номер атома Карбону, з яким сполучена аміногрупа, і префікс «аміно».

Залежно від кількості атомів Гідрогену і від кількості замісників, безпосередньо сполучених з атомом Нітрогену, аміни класифікують на первинні, вторинні, третинні та четвертинні:


Методи добування

Реакція Гофмана (алкілування амоніаку галогеналканами):


Добування аніліну в промислових масштабах проводять за реакцією, відкритою великим російським ученим Зініним. При цьому нітробензен відновлюється до аніліну під дією відновників:


Хімічні властивості

1. Кислотно-основні властивості амінів:

Водні розчини амінів показують лужну реакцію, аналогічно амоніаку, за рахунок гідролізу:


2. Реагують з мінеральними кислотами.
3. Повне окиснення (горіння):

4. При взаємодії аніліну з бромом утворюється 2,4,6 — триброманілін — осад білого кольору.

Застосування амінів

Головним чином аміни та їхні похідні використовуються в лакофарбовій промисловості для добування барвників різноманітних відтінків, для добування штучних волокон, а також як високоефективні розчинники.У даний час анілін переважно застосовується для синтезу поліуретанових матеріалів, а також як напівпродукт у виробництві барвників, вибухових речовин і лікарських засобів (сульфаніл амідні препарати).

 Амінокислоти

 Номенклатура та ізомерія амінокислот

Амінокарбонові кислоти, або амінокислоти — це клас органічних сполук, які містять одночасно дві функціональні групи: аміногруппу NH2 − та карбоксильну групу −COOH.
Назви амінокислот походять від назв відповідних карбонових кислот із зазначенням положення аміногрупи. У сполуках, в яких присутні дві різні функціональні групи, їхнє взаємне розташування зазначають грецькими літерами. Так, залежно від того, до якого атома вуглецю приєднана аміногрупа, амінокислоти поділяють на а , b , y тощо


Фізичні властивості амінокислот

Амінокислоти являють собою тверді кристалічні речовини, добре розчинні у воді й мало розчинні в органічних розчинниках. Розчинність амінокислот може бути пояснена присутністю карбоксильної групи, що обумовлює розчинність карбонових кислот, і залишку молекули амоніаку (аміногрупи). Багато амінокислот солодкі на смак.

Хімічні властивості амінокислот

Оскільки до складу амінокислот входять дві функціональні групи, то амінокислоти проявляють властивості двох класів сполук: карбонових кислот та органічних амінів.
1. Кислотно-основні взаємодії. У нейтральних водних розчинах амінокислот карбоксильна група відщеплює йон Гідрогену, що може приєднатися до аміногрупи. При цьому утворюється так звана внутрішня сіль, яка існує у вигляді біполярних йонів (цвітеріонів). Вони поводяться як амфотерні сполуки, тобто проявляють властивості і кислот, і основ:
Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне або кисле середовище залежно від кількості функціональних груп. Так, глутамінова кислота утворює кислий розчин (дві групи −COOH , одна NH2 ), лізин — лужний (одна група — COOH, дві — NH2 ). Амінокарбонові кислоти, як уже згадувалося раніше, мають амфотерні властивості через наявність основних аміногруп та кислотних карбоксильних груп, це позначається й на їхніх хімічних властивостях. При взаємодії з кислотами й лугами утворюють солі


2. Утворення пептидного зв’язку:


3. Взаємодія з нітритною кислотою (дезамінування):


4. Взаємодія зі спиртами (естерифікація):


Добування амінокислот

Основний спосіб добування амінокислот — заміщення атома галогену на аміногрупу в галогенозамінених кислотах. Цей спосіб аналогічний до добування амінів з алкілгалогенів та аміаку. Галогеноводень, який виділяється при заміщенні, зв’язують надлишком аміаку:

Амінокислоти застосовують як лікувальні засоби при нервових захворюваннях, в тваринництві. Амінокапронова і аміноенантова кислоти застосуються для одержання синтетичних волокон.

 Білки

Білки (білкові речовини) — макромолекулярні природні сполуки (біополімери), структурну основу яких становлять поліпептидні ланцюги, побудовані із залишків  -амінокарбонових кислот. Білки неодмінно містять елементи C, H, N та O, майже завжди S, часто P, рідше Fe, Cu, Zn тощо.

За складом білки поділяють на:
— протеїни — прості білки, що складаються із залишків амінокислот;
— протеїди — складні білки, що складаються із залишків амінокислот та різних небілкових речовин.

Будова білків

У складі білків зустрічаються залишки 20 амінокислот. Властивості білків залежать не тільки від того, які амінокислотні залишки утворюють їх, але і від того, в якій послідовності вони з’єднуються одна з одною. Таку послідовність називають первинною структурою білка:


Поліпептидний ланцюг зазвичай згорнутий у спіраль, що має певну просторову структуру —a- спіраль. Спіраль у свою чергу може приймати певну просторову будову, що є власною для кожного білка: спіраль згортається в клубок (глобулу). Таку будову називають третинною структурою білка:


Для деяких білків є характерним об’єднання декількох клубків (субодиниць) в одну частинку, що обумовлює четвертинну структуру білків:
До складу таких об’єднань можуть входити йони металів або інші речовини небілкової природи. Так, молекула білка гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць, з’єднаних з йоном Феруму, що дозволяє такій молекулі переносити кисень і вуглекислий газ у тваринному організмі.

Хімічні властивості білків

Унаслідок дії деяких факторів відбувається руйнування тривимірної конформації білка — денатурація, пов’язане зі зміною вторинної, третинної та четвертинної структур; ця зміна може мати тимчасовий або постійний характер, але й у тому, і в іншому випадку амінокислотна послідовність білка (первинна структура) залишається незмінною.
Денатурація білків відбувається під впливом нагрівання або впливом яких-небудь випромінювань, наприклад інфрачервоного або ультрафіолетового. Сильні кислоти, сильні луги й концентровані розчини солей також спричинюють розрив зв’язків (при тривалому впливі й пептидних).
2. Ренатурація.
Іноді денатурований білок за сприятливих умов знову спонтанно набуває своєї нативної (природної) структури. Цей процес називають ренатурацією.
Найважливішою хімічною властивістю білків є їхня здатність до гідролізу, який може протікати при нагріванні із сильними кислотами або з лугами (кислотно-основний гідроліз) і під дією
ферментів (ферментативний гідроліз). Гідроліз призводить до розпаду поліпептидних зв’язків з утворенням вільних амінокислот.
4. Якісні кольорові реакції білків.
а) біуретова реакція на пептидні зв’язки — дія розведеного розчину купрум (ІІ) сульфату на лужний розчин білка, яка супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення розчину, що обумовлено комплексоутворенням між йонами Купруму та поліпептидами;
б) ксантопротеїнова реакція на ароматичні й гетероядерні цикли — дія концентрованої нітратної кислоти з появою жовтого забарвлення; забарвлення пояснюється нітруванням циклів й утворенням нітросполук залишками амінокислот;
в) реакція Міллона — дія на білок реактиву Міллона — розчину Hg(NO3)2 та Hg2(NO3)2   у розведеній HNO3, що містить домішку HNO2,— з появою червоно-коричневого забарвлення, яке обумовлене утворенням пептидних солей Меркурію.

Деякі білки виконують транспортні функції — переносять молекули або йони в місця синтезу або накопичення речовин. Наприклад, в крові міститься білок гемоглобін, що переносить кисень до тканин і вуглекислий газ від них, а білок міо глобін накопичує кисень у м’язах.

Білки — це будівельний матеріал клітин. З них побудовані опорні, м’язові, покривні тканини.
Білки-рецептори сприймають і передають сигнали, що надходять від сусідніх клітин або з навколишнього середовища. Наприклад, дія світла на сітківку ока сприймає білок родопсин.
Білки життєво необхідні будь-якому організму і тому є найважливішою складовою частиною продуктів харчування. У процесі травлення вони гідролізуються до амінокислот, які служать вихідною сировиною для синтезу інших білків, необхідних даному організму. Існують такі амінокислоти, які організм не в змозі синтезувати сам і одержує тільки з їжею,— їх називають незамінними.
Форма входу
Логін:
Пароль:
Пошук
Календар
«  Вересень 2017  »
ПнВтСрЧтПтСбНд
    123
45678910
11121314151617
18192021222324
252627282930
Калькулятор
Анкета
E-mail отправителя *:
Що Вам сподобалось на сайті *:
Яка тема з хімії для Вас найбільш важка *:
Як Вам дизайн сайту *:


Що Вам не сподобалось на сайті *:
Чи допомогли Вам матеріали сайту *: